Apo B100的LDL受体结合区在VLDL颗粒时并不表现出来, 只有当VLDL 的甘油三酯水解后其他的载脂蛋白从颗粒表面移去, Apo B100蛋白质空间构象发生改变后, LDL受体的结合位点才能暴露。此时Apo B100才真正成为LDL受体专一性配基。

    用抗Apo B100肽段1980-3780的单克隆抗体, 可完全阻断LDL与受体间的相互作用, 而针对该区两侧翼的抗体则有部分阻断功能。推测Apo B100的受体结合区在正电荷丛集的肽段 3147-3157和3359-3367, 此处正电荷经化学修饰后, LDL即丧失与受体结合之功能。已知人和猪的Apo B100的LDL受体结合区有高度保守性。

    Apo B100基因位于2号染色体的短臂上(2p23), 基因总长度为43kb, 由29 个外显子和28个内含子构成。Apo B100蛋白质的N端1/3(相当于凝血酶溶角的T4端)由前25个外显子编码, C末端的2/3蛋白质(相当于T2、T3端)由4个外显子编码。最大的外显子是26号外显子(7572), 其次为29号外显子(1906)。内含子4、14、15、20和21含有重复的Alu顺序, 3'末端的第80到800bp之间有一个由181bp组成的高变区, 这个区域由11到16个重复的A-T 序列组成。Apo B100基因的5'末端和5'翼端(flanking region)有一个含甲基的CPG的卫星状结构。Apo B100基因起始密码子上游-29和-60位处, 有调节单位TATA盒和CAAT盒, -86至-52区间内含两个蛋白结合位点。结合在-86至-61区段的是蛋白因子AF-1, 结合在-69至-52区段的是热稳定C/EBP。两者均参与Apo B100基因的转录调控, 上述两区段内的碱基突变, 可招致转录活性的大幅度下降。Apo B100基因仅在肝、肠细胞中特异表达, 可能与DNA甲基化作用相关。