人类的Apo B100由含14121核苷酸的mRNA编码。这种mRNA包括5'-端128 个核苷酸和3'-端301个核苷酸的非翻译区以及13689个核苷酸的编码区和UAA为终止码。引物链延伸分析证实它是一种单一转录点。研究发现, 肠细胞内一些特异性蛋白因子和胞嘧啶脱氨酶可能参与了编辑反应。 Smith 等提出一个 " 抛锚序 "( mooring sequence)模序列, 位于碱基6649-6661和/或6688-6703处。 肠细胞内一编辑活性蛋白能辨认该序列并在此"抛锚", 先生成11s的核酸蛋白质复合物, 该复合物再与胞嘧啶脱氨酶结合形成27s的编辑复合体(editng complex)。在此复合体中, 脱氨酶活性中心正对待编辑的碱基C, 脱去C4位上的氨基后, C即转变为U。

    Apo B100前体所含的27个氨基酸疏水信号肽在未组装成脂蛋白颗粒之前已被切除, 故成熟的Apo B100为4536个残基。脉冲示踪和细胞亚组分研究证明, Apo B100的mRNA在正常肝细胞和HepG2细胞的核糖体上10分钟完成翻译过程。合成的 Apo B100开始附着在内质网膜内侧面, 磷脂及中性脂由膜外侧加入, 形成脂蛋白颗粒后随即游离于内质网腔。Apo B100磷酸化作用是该过程所必需的。因此新生脂蛋白转移到高尔基氏器之前Apo B100必需进一步形成适宜的空间构象。脂蛋白颗粒在高尔基氏器停留时间(40分钟)比在内质网(30分钟)长, 认为在高尔基氏器继续有脂质(特别是胆固醇)的加入。同时, Apo B100甘露糖链也被修饰成复合糖链。 许多研究证明合成的Apo B100仅1/3-1/2组装成脂蛋白被分泌, 其余则在细胞内降解。这是Apo B 100合成和分泌的主要调节方式。